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Amino acid pair- and triplet-wise groupings in the interior of alpha-helical segments in proteins

Título
Amino acid pair- and triplet-wise groupings in the interior of alpha-helical segments in proteins
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2011
Autores
Miguel M. de Sousa
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Cristian R. Munteanu
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Alejandro Pazos
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Nuno A. Fonseca
(Autor)
FCUP
Rui Camacho
(Autor)
FEUP
A. L. Magalhães
(Autor)
FCUP
Revista
Vol. 271 1
Páginas: 136-144
ISSN: 0022-5193
Editora: Elsevier
Classificação Científica
FOS: Ciências exactas e naturais > Matemática
Outras Informações
ID Authenticus: P-002-V3C
Abstract (EN): A statistical approach has been applied to analyse primary structure patterns at inner positions of alpha-helices in proteins. A systematic survey was carried out in a recent sample of non-redundant proteins selected from the Protein Data Bank, which were used to analyse alpha-helix structures for amino acid pairing patterns. Only residues more than three positions apart from both termini of the alpha-helix were considered as inner. Amino acid pairings i, i+k(k = 1, 2, 3,4, 5), were analysed and the corresponding 20 x 20 matrices of relative global propensities were constructed. An analysis of (i, i+4, i+8) and (i, i+3, i+4) triplet patterns was also performed. These analysis yielded information on a series of amino acid patterns (pairings and triplets) showing either high or low preference for alpha-helical motifs and suggested a novel approach to protein alphabet reduction. In addition, it has been shown that the individual amino acid propensities are not enough to define the statistical distribution of these patterns. Global pair propensities also depend on the type of pattern, its composition and orientation in the protein sequence. The data presented should prove useful to obtain and refine useful predictive rules which can further the development and fine-tuning of protein structure prediction algorithms and tools. (C) 2010 Elsevier Ltd. All rights reserved.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Contacto: almagalh@fc.up.pt
Nº de páginas: 9
Documentos
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