Fundamentos da Química e da Biofísica

Código:

M113

Sigla:

FQB

Áreas Científicas
Classificação	Área Científica
OFICIAL	Medicina

Ocorrência: 2024/2025 - 1S (de 16-09-2024 a 10-01-2025)

Ativa?	Sim
Unidade Responsável:	Química
Curso/CE Responsável:	Mestrado Integrado em Medicina

Ciclos de Estudo/Cursos

Sigla	Nº de Estudantes	Plano de Estudos	Anos Curriculares	Créditos UCN	Créditos ECTS	Horas de Contacto	Horas Totais
MIM	212	Plano Oficial em Vigor	1	-	6	56	162

Língua de trabalho

Português

Objetivos

1. Em geral, explicar o funcionamento, e métodos de estudo, dos componentes moleculares biológicos, e das suas organizações supramoleculares, com base em modelos fundamentais da Física e da Química.

2. Aplicar modelos fundamentais da Física para descrever o funcionamento de alguns métodos instrumentais de diagnóstico e de terapêutica, bem como para entender os dados medicamente relevantes obtidos a partir dos referidos métodos.

3. Aplicar modelos fundamentais da Química para descrever as propriedades estruturais e reaccionais biologicamente mais relevantes dos compostos de carbono.

4. Sistematizar conhecimentos específicos sobre a estrutura das moléculas biológicas mais importantes, bem como relacionar a referida estrutura com a "função" biológica.

Resultados de aprendizagem e competências

1. Compreender e utilizar alguns conceitos básicos da Física relevantes para as ciências da vida e em particular para a obtenção de dados médicos, como, por exemplo, de imagem médica.

2. Conhecer as reacções biologicamente mais importantes de compostos de carbono e seus mecanismos reacionais. Resolução de problemas de química orgânica básica.

3. Conhecer estruturalmente os tipos mais importantes de compostos biológicos.

4. Entender a importância do reconhecimento molecular, das interacções intermoleculares e do efeito hidrofóbico na química biológica

5. Explicar a função e o mecanismo de acção dos compostos biológicos com base na sua estrutura molecular e reactividade, nomeadamente das enzimas a nível de catálise, cinética e regulação.

6. Compreender a organização global do metabolismo principal do ponto de vista energético, nomeadamente a integração entre o catabolismo e o anabolismo proporcionada pelas espécies NAD (FAD) e ATP (NTP).

Modo de trabalho

Presencial

Programa

PROGRAMA TEÓRICO

A - Introdução á Química Orgânica

1. Estrutura atómica e molecular: conceitos e modelos de ligação química.

2. Química dos Macroelementos Biológicos

 2.1. Compostos orgânicos contendo Carbono e Hidrogénio:  hidrocarbonetos saturados (alcanos e ciclo-alcanos), insaturados (alcenos e ciclo-alcenos) e aromáticos. Estrutura e reatividade dos compostos de carbono. Sua importância no meio ambiente e na Biologia.

 2.2. Estereoquímica: Definição de Isomerismo e estereoisomerismo. Exemplos biológicos. Quiralidade e sua importância biológica. Elementos de simetria. Enantiómeros e Diastereoisómeros. Representações de Newmann, Fischer, cunha e perspetiva. Configuração absoluta: o sistema R/S. Atividade ótica. Mistura racémica. Compostos meso. O sistema D e L em açúcares e aminoácidos. Isomerismo geométrico: cis/trans e E/Z. Análise conformacional: confórmeros em estrela e em eclipse em compostos alicíclicos e cíclicos. Exemplos biológicos. Estereoisomerismo configuracional em compostos cíclicos. Exemplos biológicos.

 2.3. Compostos orgânicos contendo oxigénio:

• Álcoois Éteres e Fenóis: Estrutura Química e propriedades físico-químicas (ligações de hidrogénio). Exemplos biológicos.
• Aldeídos e cetonas: Orbital molecular do grupo carbonilo. Propriedades físico-químicas. Adição nucleofílica e sua importância no metabolismo. Exemplos biológicos (g. fotoquímica da visão).
• Ácidos carboxílicos: Derivados de ácido carboxílico. Propriedades físicas de ácido carboxílico. Acidez de ácidos carboxílicos. Síntese de ésteres: Esterificação. Hidrólise de ésteres catalisada por base: Saponificação. Lactonas: formação e hidrólise. Exemplos biológicos.

 2.4. Compostos orgânicos contendo nitrogénio:

• Aminas: Estrutura Química e propriedades físico-químicas. Basicidade de aminas. Aminas heterocíclicas. Exemplos biológicos.
• Amidas e lactamas: Antibióticos beta lactamicos - penicillinas e cefalosporinas. Resistência de penicilinas.

2.5. Compostos orgânicos contendo enxofre:

• Tiois, tioéteres e tiofenóis. Tióis e dissulfuretos em bioquímica.

2.6. Compostos orgânicos contendo fósforo:

• Grupo fosfato orgânico e inorgânico

B - Biomoléculas: estrutura e função

1. Água: Água como solvente biológico,efeito hidrofóbico.
Água como reagente biológico.

2.2. Carbohidratos: Principais Monossacarídeos (e.g. glucose, frutose, galactose e ribose), Oligossacarídeos (e.g. lactose, maltose, celobiose e sacarose) e Polissacarídeos (e.g. Amido, Glicogénio e Celulose). Ligação glicosídica. Desoxiaçúcares (e.g. 2-Desoxirribose). Açucares que contêm azoto-glicosilaminas, aminoaçúcares. Quitina e quitosano. Carboidratos nas superfícies de células.

3. Aminoácidos e proteínas: Aminoácidos. Energética da síntese biológica da ligação peptídica. Proteínas, Estrutura secundária,Pontes dissulfureto entre resíduos de cisteína, Estrutura terciária. Factores que interferem com a conformação das proteínas. Representação gráfica de proteínas e sua interpretação. Estrutura quaternária. Principais tipos de proteínas biológicas e suas funções. Reconhecimento molecular, Complementaridade induzida.
Exemplos de proteínas estruturais, Exemplos de péptidos hormonais. Exemplos de imunoglobulinas.

4. Enzimas: Cinética enzimática. Complexo enzima-substrato, Energética do estado de transição.
Exemplos de mecanismos enzimáticos. Modelo químico de Michaelis-Menten (MM). Equação cinética de MM, Definição de velocidade máxima, Interpretação da equação e sua linearização, Interpretação das constantes k2, Km e k2/Km, Exemplos de constantes cinéticas para várias enzimas.
Reconhecimento molecular no contexto das enzimas.

5. Ácidos nucleicos: ribonucleótidos e desoxirribonucleótidos, reacção de formação da ligação fosfodiéster. Associação Watson-Crick por pontes de hidrogénio entre bases de nucleótidos, empilhamento das bases em água. DNA, Replicação do DNA, RNA, Aminoacil-tRNA sintetases, Definição do código genético. Ribossoma, função conjugada de rRNA, mRNA e do tRNA.

6. Bioenergética: Ciclos redox na biosfera, estado estacionário. Estados de oxidação do carbono. Hidrólise do ATP, ATP na síntese de ligações biológicas via substituição nucleofílica.

7. Bioeletricidade: Condição de repouso do axónio. Potencial de ação. Propagação em axónios mielinisados e não mielinisados. Neurotransmissão, sinapses químicas e elétricas. Condução elétrica e contração do músculo cardíaco. Células marca-passo e Cardiomiócitos.

 

C – Imagem/Diagnóstico

1. Radioatividade e radiação. Núcleo, estabilidade do núcleo e tipos de decaimento. Tipos de interação de ondas electromagnéticas com a matéria com interesse em imagiologia médica. Técnicas de imagiologia anatómica e funcional. Radiografia convencional. Tomografia Computorizada (TC). Tomografia por emissão de fotão único (SPECT) Tomografia por emissão de positrões (PET).

2. Magnetismo Introdução à aquisição de imagens por Ressonância Magnética Nuclear. Noção de tempos de relaxação T1 e T2. Noção de tempo de repetição e de tempo de eco. Aquisição de imagem. Contraste por T1, contraste por T2 e imagem de densidade de protões. Sequências de aquisição de imagem por Ressonância Magnética Nuclear. Sequência Convencional Spin Eco. Sequência Inversão recuperação (remoção do sinal da gordura ou do fluido). Imagem ponderada por difusão.

3.Ultrassons e imagiologia ótica. Interação dos Ultrassons com os tecidos. Reflexão, Refração, Atenuação. Noção de impedância Acústica. Modos de aquisição de imagem (tipos de scan). Efeito Doppler. Caracterização do escoamento sanguíneo. Doppler Cor e Doppler Espetral. Índice de Resistividade. Estenose Arterial detetada por Doppler Espetral. Imagiologia Ótica. Penetração da luz no visível e infravermelho próximo nos tecidos. Noções fundamentais de fluorescência. Compostos usados em oftalmologia. Tomografia de Coerência Óptica.

4.Diagnóstico em doenças neurodegenerativas. Doença de Alzheimer e doença de Parkinson. Breve descrição dos mecanismos moleculares de agregação de proteínas associados. Péptido beta amilóide, proteínas Tau e alfa-sinucleína. Técnicas de imagem usadas para diagnóstico e monitorização.


PROGRAMA LABORATORIAL

1. Técnicas laboratoriais

2. Identificação de carboidratos

3. Pigmentos antocianínicos

4. Desnaturação e espectrofotometria do DNA

5. Cinética da invertase

Bibliografia Obrigatória

T.W. GRAHAM SOLOMONS and CRAIG B. FRYHLE; Organic Chemistry, 10th Edition, John Wiley & Son, Inc, 2011
José Augusto Pereira; Apontamentos de Química Biológica, ICBAS, 2014 (Disponível gratuitamente em eBook (PDF) através deste site, na página "Documentos" de FQB)
Joseph W. Kane ; Physics

Métodos de ensino e atividades de aprendizagem

Aulas teóricas, presenciais ou online, ministradas através de apresentações Powerpoint. Aulas teórico-práticas, presenciais ou online, de resolução de exercícios e discussão dos aspectos teóricos relativos às aulas práticas. Aulas laboratoriais para execução de trabalhos em grupos de 2 ou 3 alunos, seguindo um protocolo escrito.

Tipo de avaliação

Avaliação distribuída sem exame final

Componentes de Avaliação

Designação	Peso (%)
Exame	100,00
Total:	100,00

Componentes de Ocupação

Designação	Tempo (Horas)
Estudo autónomo	106,00
Frequência das aulas	56,00
Total:	162,00

Obtenção de frequência

Presença em pelo menos 75% do total das aulas teórico-práticas e laboratoriais.

Fórmula de cálculo da classificação final

Denominação das avaliações (todas cotadas para 20 valores):
A1 (1ª frequência realizada na Avaliação Intercalar 1),
A2 (2ª frequência realizada na Época Normal),
EN (exame global realizado na Época Normal)
ER (exame global realizado na Época de Recurso).

Opções para obtenção de aprovação, nota Final, F ≥ 9,50 valores:

(1) F = 0,5 x A1 + 0,5 x A2 
(2) F = EN
(2) F = ER

As avaliações A2 e EN são simultâneas e, logo, mutuamente exclusivas. É possível transitar da opção (1) para as opções (2) ou (3) mas isso implica descartar permanentemente a nota obtida em A1.

Avaliação especial (TE, DA, ...)

O exame consistirá na mesma prova que é realizada pelos alunos que se submetem a exame final ou a exame de recurso.

Melhoria de classificação

Melhoria de Classificação Final/Distribuída. O exame consistirá na mesma prova que é realizada pelos alunos que se submetem a exame final ou a exame de recurso.

Observações

Só é permitida a entrada de alunos nas aulas até 10 minutos depois da hora prevista para o seu início. É obrigatório envergar uma bata apropriada nas aulas práticas laboratoriais.