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Ser(119) phosphorylation modulates the activity and conformation of PRRXL1, a homeodomain transcription factor

Título
Ser(119) phosphorylation modulates the activity and conformation of PRRXL1, a homeodomain transcription factor
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2014
Autores
Ana Pessoa
(Autor)
FMUP
Ver página pessoal Sem permissões para visualizar e-mail institucional Pesquisar Publicações do Participante Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Mariana Matos
(Autor)
FMUP
Miguel Falcão
(Autor)
FMUP
Filipe Monteiro
(Autor)
FMUP
Deolinda Lima
(Autor)
FMUP
Carlos Reguenga
(Autor)
FMUP
Revista
Título: Biochemical JournalImportada do Authenticus Pesquisar Publicações da Revista
Vol. 459
Páginas: 441-453
ISSN: 0264-6021
Indexação
Publicação em ISI Web of Science ISI Web of Science
Pubmed / Medline
Classificação Científica
FOS: Ciências médicas e da saúde > Ciências da saúde
CORDIS: Ciências Naturais > Ciências biológicas > Biologia > Biologia do desenvolvimento ; Ciências Naturais > Ciências biológicas > Biologia > Biologia molecular ; Ciências da Saúde > Neurociências > Neurobiologia
Outras Informações
ID Authenticus: P-009-C3J
Abstract (EN): PRRXL1 [paired related homeobox-like 1; also known as DRG11 (dorsal root ganglia 11)] is a paired-like homeodomain transcription factor expressed in DRG and dSC (dorsal spinal cord) nociceptive neurons. PRRXL1 is crucial for the establishment and maintenance of nociceptive circuitry, as Prrxl1(-/-) mice present neuronal loss, reduced pain sensitivity and failure to thrive. In the present study, we show that PRRXL1 is highly phosphorylated in vivo, and that its multiple band pattern on electrophoretic analysis is the result of different phosphorylation states. PRRXL1 phosphorylation appears to be differentially regulated along the dSC and DRG development and it is mapped to two functional domains. One region comprises amino acids 107-143, whereas the other one encompasses amino acids 227-263 and displays repressor activity. Using an immunoprecipitation MS approach, two phosphorylation sites were identified, Ser(119) and Ser(238). Phosphorylation at Ser(119) is shown to be determinant for PRRXL1 conformation and transcriptional activity. Ser(119) phosphorylation is thus proposed as a mechanism for regulating PRRXL1 function and conformation during nociceptive system development.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Nº de páginas: 13
Documentos
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