Peptide-surfactant interactions: Consequences for the amyloid-beta structure

• Tipo: Artigo em Revista Científica Internacional
• Data: 2012

Autores

Sandra Rocha (Autor) FEUP; Joana A. Loureiro (Autor) FEUP; Gerald Brezesinski (Autor) Outra; Maria do Carmo Pereira (Autor) FEUP

Revista

Título: Biochemical and Biophysical Research Communications

Vol. 420 Nº 1

Páginas: 136-140

ISSN: 0006-291X

Editora: Elsevier

Indexação

ISI Web of Knowledge - 18 Citações

Scopus - 19 Citações

Classificação Científica

FOS: Ciências exactas e naturais > Ciências biológicas

CORDIS: Ciências da Saúde ; Ciências Tecnológicas

Projetos Associados

Referência: PTDC/QUI-BIQ/102827/2008 - Concepção de péptidos fluorados para inibição da agregação do péptido beta-amilóide e avaliação da sua actividade biológica

Outras Informações

ID Authenticus: P-002-BYW

DOI: 10.1016/j.bbrc.2012.02.129

Abstract (EN): The conformation of amyloid-beta peptide (A beta) determines if toxic aggregates are formed. The peptide structure by its turn depends on the environment and molecule-molecule interactions. We characterized the secondary structure of A beta-(1-40) in surfactant solutions and interacting with monolayers. The peptide adopts beta-sheet structure in solutions of ionic surfactants at sub-micelle concentrations and alpha-helix in the presence of ionic micelles. Uncharged micelles induce beta-sheets. A beta-(1-40) alters the critical micelle concentration value of the non-ionic surfactant, underlining hydrophobic interactions. At ionic monolayers the peptide forms beta-sheets when its concentration at the surface is high enough. These results suggest that only electrostatic interactions of charged micelles that surround completely the peptide are able to induce non-aggregated a-helix structure.

Idioma: Inglês

Tipo (Avaliação Docente): Científica

Nº de páginas: 5