Saltar para:
Logótipo
Você está em: Início > Publicações > Visualização > Activation Free Energy, Substrate Binding Free Energy, and Enzyme Efficiency Fall in a Very Narrow Range of Values for Most Enzymes

Activation Free Energy, Substrate Binding Free Energy, and Enzyme Efficiency Fall in a Very Narrow Range of Values for Most Enzymes

Título
Activation Free Energy, Substrate Binding Free Energy, and Enzyme Efficiency Fall in a Very Narrow Range of Values for Most Enzymes
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2020
Autores
Ferreira, P
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Ramos, MJ
(Autor)
FCUP
Lim, C
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Revista
Título: Acs CatalysisImportada do Authenticus Pesquisar Publicações da Revista
Vol. 10
Páginas: 8444-8453
ISSN: 2155-5435
Outras Informações
ID Authenticus: P-00S-N9V
Abstract (EN): Enzymes are responsible for controlling many biological processes, catalyzing different reactions using substrates with diverse complexity, size, and chemistry. How enzymes work and achieve their catalytic efficiency are some of the fundamental questions of life. Most studies have focused on specific enzymes to elucidate their reaction mechanisms and rate acceleration. No study, to our knowledge, has performed systematic analyses of the available properties of all six classes of enzymes. Here, we have systematically analyzed three parameters pertinent to enzyme catalysis, viz. activation free energy, substrate-binding free energy, and enzyme efficiency, which were estimated using the turnover number and the K-M value at a given temperature for each enzyme. By correlating these parameters with structural/biological information, including the presence/absence of inorganic and/or organic cofactors, the enzyme's oligomerization state, the monomer size, the cellular location, and the substrate specificity/promiscuity, we show that, despite the chemical, structural, and reaction diversity of the enzymes analyzed, the activation free energies, substrate-binding free energies, and enzyme efficiencies of most enzymes fall in a very characteristic narrow range of values. Various strategies are used by enzymes to confine the values of the catalytic parameters to such a narrow range. These include their location, their monomeric size or oligomeric state, their specificity, the environmental conditions, and the use of cofactors.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Nº de páginas: 10
Documentos
Não foi encontrado nenhum documento associado à publicação.
Publicações Relacionadas

Da mesma revista

Unveiling the Catalytic Mechanism of NADP(+)-Dependent Isocitrate Dehydrogenase with QM/MM Calculations (2016)
Artigo em Revista Científica Internacional
Neves, RPP; Pedro A Fernandes; Ramos, MJ
Understanding the Catalytic Machinery and the Reaction Pathway of the Malonyl-Acetyl Transferase Domain of Human Fatty Acid Synthase (2018)
Artigo em Revista Científica Internacional
Paiva, P; Sergio Filipe Sousa; Ramos, MJ; Pedro A Fernandes
Relationship between Enzyme/Substrate Properties and Enzyme Efficiency in Hydrolases (2015)
Artigo em Revista Científica Internacional
Sergio F Sousa; Maria J Ramos; Carmay Lim; Pedro A Fernandes
Reaction Mechanism of the PET Degrading Enzyme PETase Studied with DFT/MM Molecular Dynamics Simulations (2021)
Artigo em Revista Científica Internacional
Jerves, C; Neves, RPP; Ramos, MJ; da Silva, S; Pedro A Fernandes
Reaction Mechanism of MHETase, a PET Degrading Enzyme (2021)
Artigo em Revista Científica Internacional
Pinto, AV; Pedro Moradas Ferreira; Neves, RPP; Pedro A Fernandes; Ramos, MJ; Magalhaes, AL

Ver todas (21)

Recomendar Página Voltar ao Topo
Copyright 1996-2025 © Faculdade de Medicina Dentária da Universidade do Porto  I Termos e Condições  I Acessibilidade  I Índice A-Z  I Livro de Visitas
Página gerada em: 2025-06-25 às 03:07:10 | Política de Utilização Aceitável | Política de Proteção de Dados Pessoais | Denúncias