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Controlling the Surface Chemistry of Multiwalled Carbon Nanotubes for the Production of Highly Efficient and Stable Laccase-Based Biocatalysts

Título
Controlling the Surface Chemistry of Multiwalled Carbon Nanotubes for the Production of Highly Efficient and Stable Laccase-Based Biocatalysts
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2014
Autores
Ana P. M. Tavares
(Autor)
FEUP
Ver página pessoal Sem permissões para visualizar e-mail institucional Pesquisar Publicações do Participante Ver página do Authenticus Sem ORCID
Goran Drazic
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
José M. Loureiro
(Autor)
FEUP
Revista
Título: ChemPlusChemImportada do Authenticus Pesquisar Publicações da Revista
Vol. 79 8
Páginas: 1116-1122
ISSN: 2192-6506
Editora: Wiley-Blackwell
Indexação
Publicação em ISI Proceedings ISI Proceedings
Publicação em ISI Web of Science ISI Web of Science
Current Contents
COMPENDEX
Classificação Científica
FOS: Ciências da engenharia e tecnologias > Engenharia química
CORDIS: Ciências Tecnológicas > Engenharia > Engenharia química
Outras Informações
ID Authenticus: P-009-RHD
Abstract (EN): Laccase was immobilized over multiwalled carbon nanotubes (MWCNTs) with diameters ranging from 10 to 100 nm and different surface chemical groups. Oxygen-containing groups were introduced selectively or removed by liquid-phase oxidation and thermal treatments. The effect of pH on the immobilization efficiency and catalytic activity of laccase has been evaluated. Pristine MWCNTs show excellent immobilization capacity (100%) and high enzyme activity, but low thermal stability (at 50 degrees C) owing to weak interaction (mostly hydrophobic) be-tween laccase and the support. Immobilization capacity and catalytic activity of laccase on the modified MWCNTs were related to the surface electric charge of both the support and the enzyme. MWCNTs oxidized with HNO3 and posteriorly heated at 400 degrees C, mostly presenting hydroxyl surface groups, provided the best compromise between laccase activity and thermal stability, which has been attributed to the formation of hydrogen bonds between the support and the enzyme.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Nº de páginas: 7
Documentos
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