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REXO2 Is an Oligoribonuclease Active in Human Mitochondria

Título
REXO2 Is an Oligoribonuclease Active in Human Mitochondria
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2013
Autores
Francesco Bruni
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Pasqua Gramegna
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Robert N Lightowlers
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Zofia M A Chrzanowska Lightowlers
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Revista
Título: PLoS ONEImportada do Authenticus Pesquisar Publicações da Revista
Vol. 8 1
Página Final: e64670
ISSN: 1932-6203
Outras Informações
ID Authenticus: P-005-0MJ
Abstract (EN): The Escherichia coli oligoribonuclease, ORN, has a 3' to 5' exonuclease activity specific for small oligomers that is essential for cell viability. The human homologue, REXO2, has hitherto been incompletely characterized, with only its in vitro ability to degrade small single-stranded RNA and DNA fragments documented. Here we show that the human enzyme has clear dual cellular localization being present both in cytosolic and mitochondrial fractions. Interestingly, the mitochondrial form localizes to both the intermembrane space and the matrix. Depletion of REXO2 by RNA interference causes a strong morphological phenotype in human cells, which show a disorganized network of punctate and granular mitochondria. Lack of REXO2 protein also causes a substantial decrease of mitochondrial nucleic acid content and impaired de novo mitochondrial protein synthesis. Our data constitute the first in vivo evidence for an oligoribonuclease activity in human mitochondria.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Nº de páginas: 11
Documentos
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