Código: | BIOL1013 | Sigla: | BIOL1013 | Nível: | 100 |
Áreas Científicas | |
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Classificação | Área Científica |
OFICIAL | Biologia |
Ativa? | Sim |
Unidade Responsável: | Departamento de Biologia |
Curso/CE Responsável: | Licenciatura em Biologia |
Sigla | Nº de Estudantes | Plano de Estudos | Anos Curriculares | Créditos UCN | Créditos ECTS | Horas de Contacto | Horas Totais |
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L:B | 184 | Plano de Estudos Oficial | 1 | - | 6 | 48 | 162 |
A disciplina de Biologia Molecular visa transmitir aos estudantes conhecimentos básicos sobre a estrutura, organização e replicação do material genético, o tipo de informação contida no genoma, os mecanismos de transcrição e tradução, o modo como estes processos são regulados, e a estrutura e função de proteínas. Paralelamente, e fortemente suportado pela componente laboratorial da disciplina, pretende-se transmitir conhecimentos sobre as técnicas básicas de biologia molecular.
Os estudantes deverão adquirir conhecimentos básicos na área de Biologia Molecular e desenvolver as competências necessárias para a execução, análise e interpretação de resultados decorrentes da utilização de técnicas básicas de Biologia Molecular.
Programa Teórico
Principais constituintes químicos das células. Água: estrutura e importância biológica. Estrutura dos nucleótidos e dos ácidos nucleicos. Emparelhamento de bases e as regras de Chargaff. Propriedades físico-químicas do DNA. Duplicação de DNA; mecanismos de duplicação em procariontes e eucariontes. Mecanismos de reparação do DNA. Transcrição e tradução. Processamento do RNA mensageiro. Mecanismos de excisão de intrões. Regulação da expressão de genes em procariontes e eucariontes. Tecnologia de DNA recombinante. Enzimas de restrição e DNA ligase. Vectores de clonagem. Vectores e sistemas de expressão. Bibliotecas genómicas e de cDNA. Amplificação de DNA pela reacção em cadeia da polimerase (PCR). Complementaridade e hibridação de ácidos nucleicos. Sondas e pesquisa de genes em bibliotecas. Southern e Northern blotting. Técnicas de sequenciação. Sequenciação de genomas e conhecimentos derivados da análise de genomas. Avaliação da expressão de genes pela técnica dos “microarrays” e "deep sequencing". Importância e aplicações da tecnologia de DNA recombinante (OGMs). Aminoácidos e proteínas. Níveis estruturais das proteínas. Os princípios que governam a aquisição da conformação de proteínas e a acção dos chaperones moleculares. Síntese proteica. O código genético universal. Técnicas de separação e identificação de proteínas. Fraccionamento celular e centrifugação diferencial. Centrifugação em gradiente de densidade. Electroforese em condições não-desnaturantes e desnaturantes, focagem isoeléctrica e electroforese bi-dimensional. Técnicas imunológicas de fase sólida. Espectrometria de massa. Cromatografia de filtração em gel, de troca iónica e de afinidade. Noções de biologia sintética. Hidratos de carbono: definição e classificação. Monossacarídios:estrutura; aldoses e cetoses. Derivados de monossacarídios de importância biológica. Dissacarídios (sacarose, lactose, maltose). Polissacarídios: homo- e heteropolissacarídios. Polissacarídios de reserva e estruturais. Lípidos: de reserva e estruturais. Ácidos gordos saturados e insaturados. Triglicerídios. Fosfolípidos e glicolípidos. Compostos derivados do isopreno (terpenos, esteroides, carotenoides e poli-isoprenos).Complexos macromoleculares: vírus. Estrutura e multiplicação lítica e lisogénica. Multiplicação de vírus de RNA; retrovírus e transcriptase reversa. Agentes patogénicos: viroides e priões; composição, comportamento e patogenias
Programa prático
Introdução às técnicas básicas de biologia molecular. Isolamento e quantificação de DNA. Corte de DNA com enzimas de restrição. Desenho de oligonucleótidos de iniciação (primers). Reação em cadeia da polimerase (PCR). Separação de fragmentos de DNA por eletroforese em gel de agarose. Obtenção de células competentes e transformação de Escherichia coli com o plasmídio pGLO. Regulação do operão ara e expressão da proteína verde fluorescente (GFP) em E. coli. Soluções tampão e ponto isoelétrico de proteínas.
As aulas teóricas destinam-se à totalidade dos alunos que frequentam a disciplina pelo que, devido à carga horária reduzida e ao número elevado de alunos, serão aulas essencialmente expositivas. A apresentação da matéria será acompanhada pela projeção de imagens que ilustrem convenientemente a exposição oral recorrendo-se, sempre que possível, à apresentação de filmes didácticos. O acompanhamento da matéria leccionada nas aulas teóricas deverá ser feito através da consulta de bibliografia: livros de texto, sites, e artigos científicos criteriosamente seleccionados. Em relação às aulas práticas será fornecido aos alunos, um “Guia de Trabalhos Práticos” contendo os procedimentos experimentais e no qual estarão também incluídos o programa e a calendarização das aulas.
Designação | Peso (%) |
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Exame | 66,67 |
Participação presencial | 0,00 |
Teste | 33,33 |
Total: | 100,00 |
Designação | Tempo (Horas) |
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Frequência das aulas | 0,00 |
Total: | 0,00 |
Presença em 75% das aulas práticas. Realização da prova de avaliação teórico-prática (teste).
2 x exame final teórico (20 valores) + avaliação teórico-prática (20 valores)/3.
Nota mínima exame teórico - 8 valores
Os estudantes que já tenham obtido nota prática no ano anterior podem requerer nova avaliação prática para melhoria de nota, a realizar obrigatoriamente na data prevista para esta avaliação. A matéria em avaliação será a do programa atual.
Para exame de melhoria no ano letivo corrente, é apenas passível de melhoria de classificação o exame final (teórico).
Para exame de melhoria no ano letivo seguinte, é passível de melhoria quer a avaliação prática quer o exame teórico.
não
não
No caso de o aluno não ter assistido a 75% das aulas práticas será exigido um exame laboratorial
Exame final (teórico)