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The external calcium-dependent NADPH dehydrogenase from Neurospora crassa mitochondria

Título
The external calcium-dependent NADPH dehydrogenase from Neurospora crassa mitochondria
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2001
Autores
melo, amp
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
moller, im
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
prokisch, h
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
dolan, pl
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
pinto, l
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
nelson, ma
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
videira, a
(Autor)
ICBAS
Revista
Vol. 276
Páginas: 3947-3951
ISSN: 0021-9258
Editora: Elsevier
Outras Informações
ID Authenticus: P-000-WDG
Abstract (EN): We have inactivated the nuclear gene coding for a putative NAD(P)H dehydrogenase from the inner membrane of Neurospora crassa mitochondria by repeat-induced point mutations. The respiratory rates of mito chondria from the resulting mutant (nde-1) were measured, using NADH or NADPH as substrates under different assay conditions. The results showed that the mutant lacks an external calcium-dependent NADPH dehydrogenase. The observation of NADH and NADPH oxidation by intact mitochondria from the nde-1 mutant suggests the existence of a second external NAD(P)H dehydrogenase, The topology of the NDE1 protein was further studied by protease accessibility, in vitro import experiments, and in silico analysis of the amino acid sequence. Taken together, it appears that most of the NDE1 protein extends into the intermembrane space in a tightly folded conformation and that it remains anchored to the inner mitochondrial membrane by an N-terminal transmembrane domain.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Nº de páginas: 5
Documentos
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