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Specific modulation of apoptosis and Bcl-xL phosphorylation in yeast by distinct mammalian protein kinase C isoforms

Título
Specific modulation of apoptosis and Bcl-xL phosphorylation in yeast by distinct mammalian protein kinase C isoforms
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2006
Autores
Lucilia Saraiva
(Autor)
FFUP
Rui D Silva
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Ver página do Authenticus Sem ORCID
Gil Pereira
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Manuela Corte Real
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Revista
Vol. 119 15
Páginas: 3171-3181
ISSN: 0021-9533
Indexação
Classificação Científica
FOS: Ciências exactas e naturais > Ciências biológicas
CORDIS: Ciências da Saúde
Outras Informações
ID Authenticus: P-004-J66
Resumo (PT): Mammalian protein kinase C (PKC) isoforms have been subject of particular attention because of their ability to modulate apoptotic proteins. However, the roles played by each PKC isoform in apoptosis are still unclear. Here, expression of individual mammalian PKC isoforms in Saccharomyces cerevisiae is used as a new approach to study the role of each isoform in apoptosis. The four isoforms tested, excepting PKC-d, stimulate S. cerevisiae acetic-acid-induced apoptosis essentially through a mitochondrial ROS-dependent pathway. However, their co-expression with Bcl-xL reveals a PKC-isoform-dependent modulation of Bcl-xL anti-apoptotic activity. A yeast pathway homologue to the mammalian SAPK/JNK is responsible for acetic-acid-induced Bcl-xL phosphorylation that is differently modulated by PKC isoforms. The data obtained suggest conservation of an ancient mechanism of apoptosis regulation in yeast and mammals and offer new insights into mammalian apoptosis modulation by PKC isoforms. <br> <br> <a target="_blank" href="http://ejournals.ebsco.com/Article.asp?ContributionID=9519059"> Texto integral</a> <br> <br>
Abstract (EN): Mammalian protein kinase C (PKC) isoforms have been subject of particular attention because of their ability to modulate apoptotic proteins. However, the roles played by each PKC isoform in apoptosis are still unclear. Here, expression of individual mammalian PKC isoforms in Saccharomyces cerevisiae is used as a new approach to study the role of each isoform in apoptosis. The four isoforms tested, excepting PKC-delta, stimulate S. cerevisiae acetic-acid-induced apoptosis essentially through a mitochondrial ROS-dependent pathway. However, their coexpression with Bcl-xL reveals a PKC-isoform-dependent modulation of Bcl-xL anti-apoptotic activity. A yeast pathway homologue to the mammalian SAPK/JNK is responsible for acetic-acid-induced Bcl-xL phosphorylation that is differently modulated by PKC isoforms. The data obtained suggest conservation of an ancient mechanism of apoptosis regulation in yeast and mammals and offer new insights into mammalian apoptosis modulation by PKC isoforms.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Nº de páginas: 11
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