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Publicações

Whey protein isolate-chitosan interactions: A calorimetric and spectroscopy study

Título
Whey protein isolate-chitosan interactions: A calorimetric and spectroscopy study
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2009
Autores
Hileia K S de Souza
(Autor)
FEUP
Guangyue Y Bai
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Maria do Pilar Goncalves
(Autor)
FEUP
Ver página pessoal Sem permissões para visualizar e-mail institucional Pesquisar Publicações do Participante Ver página do Authenticus Sem ORCID
Margarida Bastos
(Autor)
FCUP
Revista
Título: Thermochimica ActaImportada do Authenticus Pesquisar Publicações da Revista
Vol. 495
Páginas: 108-114
ISSN: 0040-6031
Editora: Elsevier
Indexação
Classificação Científica
FOS: Ciências exactas e naturais > Química
CORDIS: Ciências Físicas
Outras Informações
ID Authenticus: P-003-ECZ
Abstract (EN): Isothermal titration calorimetry (ITC) measurements were performed using solutions of whey protein isolate (WPI) and chitosan with different deacetylation degrees (DD), in acetate buffer solutions, pH 3-6. Turbidity measurements were performed in parallel in order to follow the changes in aggregation. so as to get deeper insight on the interaction mechanism. The viscosity-average molar mass of chitosan was obtained from intrinsic viscosity measurements, and the interaction enthalpies were derived at the studied pH values. Further, the denaturation process of alpha-lactalbumin and beta-lactoglobulin within WPI was characterized by differential scanning calorimetry (DSC). At pH 3, where both chitosan and the proteins are positively charged, a weak carbohydrate-protein interaction is observed. When the pH is raised to 6, where the protein charge is expected to be negative, a much stronger interaction takes place. The results are discussed with special emphasis on the effect of pH on the interactions observed in this complex system.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Nº de páginas: 7
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