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Attenuated total reflection-Fourier transform infrared spectroscopy: a tool to characterize antimicrobial cyclic peptide-membrane interactions

Título
Attenuated total reflection-Fourier transform infrared spectroscopy: a tool to characterize antimicrobial cyclic peptide-membrane interactions
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2021
Autores
Claro, B
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Goormaghtigh, E
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Bastos, M
(Autor)
FCUP
Revista
Vol. 50
Páginas: 629-639
ISSN: 0175-7571
Editora: Springer Nature
Outras Informações
ID Authenticus: P-00T-P04
Abstract (EN): Attenuated total reflection-Fourier transform infrared spectroscopy (ATR-FTIR) has been used for the structural characterization of peptides and their interactions with membranes. Antimicrobial peptides (AMPs) are part of our immune system and widely studied in recent years. Many linear AMPs have been studied, but their cyclization was shown to enhance the peptide's activity. We have used cyclic peptides (CPs) of an even number of alternating D- and L-alpha-amino acids, an emerging class of potential AMPs. These CPs can adopt a flat-ring shape that can stack into an antiparallel structure, forming intermolecular hydrogen bonds between different units, creating a tubular beta-sheet structure - self-assembled cyclic peptide nanotubes (SCPNs). To get the structural information on peptides in solution and/or in contact with membranes, Amide I and II absorptions are used as they can adopt frequency and shape band characteristics that are influenced by the strength of existing hydrogen bonds between the amide CO and NH involved in secondary structures such as helix, beta-sheet or aperiodic structures. The combination of polarized lens with ATR-FTIR provides an important tool to study the orientation of peptides when interacting with lipid membranes as the information can be derived on the position relative to the membrane normal. This work shows how ATR-FTIR used together with polarized light was successfully used to characterize structurally two CPs (RSKSWPgKQ and RSKSWX(C10)KQ) in solution and upon interaction with negatively charged membranes of DMPG, assessing the formation and orientation of tubular structures (SCPNs) that were shown to be enhanced by the presence of the lipid membrane.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Nº de páginas: 11
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