Saltar para:
Logótipo
Comuta visibilidade da coluna esquerda
Você está em: Início > Q/FIS1001

Laboratório de Biofísica/Bioquímica

Código: Q/FIS1001     Sigla: Q/FIS1001     Nível: 100

Áreas Científicas
Classificação Área Científica
OFICIAL Física
OFICIAL Química

Ocorrência: 2019/2020 - 2S Ícone do Moodle

Ativa? Sim
Unidade Responsável: Biologia Molecular
Curso/CE Responsável: Licenciatura em Bioquímica

Ciclos de Estudo/Cursos

Sigla Nº de Estudantes Plano de Estudos Anos Curriculares Créditos UCN Créditos ECTS Horas de Contacto Horas Totais
L:BQ 74 Plano de Estudos Oficial 2 - 6 70 162

Língua de trabalho

Português - Suitable for English-speaking students

Objetivos

O objetivo geral da unidade curricular é o estudo de diferentes componentes biológicos, em particular proteínas, utilizando diversas abordagens a nível laboratorial e a nível do recurso a bases de dados existentes. Pretende-se ainda uma análise integrada da informação sobre características bioquímicas e biofísicas quer das proteínas em estudo quer das metodologias utilizadas.

Em todos os trabalhos pretende-se que o estudante organize os resultados, os trate e apresente adequadamente e faça uma reflexão crítica do trabalho. A apresentação e discussão de resultados obtidos deve ser concretizada sob a forma de relatório escrito.

Resultados de aprendizagem e competências

Capacidades de:
- execução de técnicas laboratoriais básicas em biofísica e bioquímica;
- interpretação e análise dos correspondentes resultados;
- comunicação escrita e oral destes resultados;
- interpretação e análise de artigos científicos envolvendo as técnicas estudadas.

Modo de trabalho

Presencial

Programa

1. Estratégias de isolamento de proteínas. Simulação do isolamento de proteínas usando o programa «ProteinLab».

2. Quantificação de proteínas por espectrofotometria.

3. Produção de proteínas recombinantes em bactéria. Isolamento por cromatografia de troca iónica.

4. Análise de proteínas for eletroforese em gel de poliacrilamida, sistema nativo e desnaturante.

5. Aplicação de métodos imunológicos na identificação e quantificação de proteínas: ELISA e immunoblotting.

6. Interações proteína-ligando. Cromatografia de afinidade.

7. Preparação de diferentes frações sub-celulares por centrifugação diferencial e sua caracterização com recurso a ensaios enzimáticos. Estudo da influência de diferentes parâmetros da centrifugação.

8. Determinação da estrutura tridimensional de proteínas por cristalografia: cristalização de proteínas por métodos de difusão de vapor. Análise de diferentes condições de cristalização na qualidade dos cristais.

9. Análise e visualização de estruturas proteicas depositadas no Protein Data Bank (PDB) com recurso a programas de grafismo molecular.

10. Integração de diferentes procedimentos laboratoriais estudados na unidade curricular na perspetiva de um projeto de pesquisa. Análise de um artigo sobre caracterização estrutural de uma proteína incluindo a visualização e análise de estruturas PDB relacionadas.

O programa terá ainda em conta questões de integridade na investigação; serão exploradas boas práticas na recolha, tratamento e apresentação de dados experimentais, com especial atenção ao caso de imagens.

Bibliografia Obrigatória

Berg Jeremy M.; Biochemistry. ISBN: 978-1-4292-7635-1
Branden Carl; Introduction to protein structure. ISBN: 0-8153-2305-0
Murphy Kenneth; Janeway.s immunobiology. ISBN: 978-0-8153-4243-4
Nelson David L.; Lehninger principles of biochemistry. ISBN: 978-1-4641-2611-6

Bibliografia Complementar

van Holde, Kensal E.; Johnson, W. Curtis; Ho, P. Shing; Principles of Physical Biochemistry, Prentice Hall, 1998
Wilson, Keith; Walker, John; Principles and Techniques of Practical Biochemistr, Cambridge University Press, 2000

Observações Bibliográficas

São ainda material de estudo:
- protocolos de aulas práticas elaborados por Maria do Rosário Almeida;
- protocolos de aulas práticas elaborados por Maria Strecht Almeida.

Métodos de ensino e atividades de aprendizagem

A unidade curricular está organizada em trabalhos práticos laboratoriais. Cada trabalho pode envolver uma ou mais aulas práticas ou fazer parte de um pequeno projeto. Os estudantes desenvolvem o trabalho de acordo com o protocolo fornecido anteriormente e elaboram um relatório por grupo de 2-3 elementos. Os relatórios são corrigidos pelo docente e devolvidos aos alunos.

A avaliação tem uma componente de avaliação contínua que se baseia na participação nas aulas e avaliação de relatórios. A avaliação contínua é obtida pela média da classificação dos relatórios após retirar o relatório com menor classificação e considerando que os trabalhos não executados contam 0 (zero). Os estudantes devem ainda realizar um exame final teórico para avaliar a aquisição de conceitos básicos, a capacidade interpretar resultados e de resolver novos problemas.

Tipo de avaliação

Avaliação distribuída com exame final

Componentes de Avaliação

Designação Peso (%)
Exame 75,00
Trabalho laboratorial 25,00
Total: 100,00

Componentes de Ocupação

Designação Tempo (Horas)
Estudo autónomo 92,00
Frequência das aulas 70,00
Total: 162,00

Obtenção de frequência

Presença em 3/4 das aulas práticas e apresentação de 3/4 dos relatórios previstos.

Fórmula de cálculo da classificação final

Avaliação contínua (25%) + Exame final (75%).

Recomendar Página Voltar ao Topo
Copyright 1996-2024 © Instituto de Ciências Biomédicas Abel Salazar  I Termos e Condições  I Acessibilidade  I Índice A-Z  I Livro de Visitas
Página gerada em: 2024-11-09 às 19:33:43 | Política de Utilização Aceitável | Política de Proteção de Dados Pessoais | Denúncias