Bioquímica I

Código:

Q2014

Sigla:

Q2014

Nível:

200

Áreas Científicas
Classificação	Área Científica
OFICIAL	Química

Ocorrência: 2019/2020 - 1S

Ativa?	Sim
Unidade Responsável:	Biologia Molecular
Curso/CE Responsável:	Licenciatura em Bioquímica

Ciclos de Estudo/Cursos

Sigla	Nº de Estudantes	Plano de Estudos	Anos Curriculares	Créditos UCN	Créditos ECTS	Horas de Contacto	Horas Totais
L:BQ	84	Plano de Estudos Oficial	2	-	6	42	162

Língua de trabalho

Português

Objetivos

Aquisição de conhecimentos acerca da estrutura das principais classes de moléculas biológicas: proteínas, ácidos nucleicos, hidratos de carbono e lípidos e relação com a sua função biológica.

 Compreensão de aspectos mecanísticos das reações metabólicas em que os diferentes compostos estão envolvidos.

Aquisição de conhecimentos básicos acerca de algumas metodologias utilizadas para o estudo das diferentes moléculas biológicas. 

Resultados de aprendizagem e competências

Os estudantes adquirem capacidade de:

-identificar as características estruturais das unidades básicas das diferentes classes moleculares nomeadamente das proteínas, carboidratos e lípidos;

-relacionar as características estruturais com as propriedades físico-químicas e funcionais dessas moléculas;

-conhecer os principais métodos de isolamento e análise destas moléculas;

- reconhecer a importância e efeitos da regulação a nível molecular para processos metabólicos e também patofisiológicos.

 

Modo de trabalho

Presencial

Pré-requisitos (conhecimentos prévios) e co-requisitos (conhecimentos simultâneos)

Os alunos devem possuir conhecimentos básicos nas área da biologia celular e química, nomeadamente conceitos de equíbrio químico, termodinâmica e cinética. Os alunos devem ainda possuir ou adquirir em simultâneo conhecimentos sólidos em química orgânica: principais grupos reactivos e reactividade.

Programa

1.PROTEINAS: CONSTITUIÇÄO E PROPRIEDADES

Estrutura geral dos aminoácidos e classificação de acordo com as suas cadeias laterais.

Formação e natureza da ligação peptídica. Péptidos. Propriedades ácido-base. Ponto isoelétrico. Ligações covalentes intermoleculares: pontes dissulfureto e bases de Schiff. Exemplos de aminoácidos e péptidos com importância biológica.

Determinação da estrutura primária de uma proteína. Sequenciação pelo método de degradação de Edman. Proteólise química e enzimática - mapas de péptidos. Estrutura secundária: alfa-hélice e folha beta-pregueada. Topologias e resíduos estabilizadores destas estruturas. Estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Proteínas globulares e proteínas fibrosas. Classes estruturais e funcionais mais comuns das proteínas globulares. Propriedades das proteínas fibrosas: queratinas, colagénio, e elastina. Estrutura terciária e quaternária, fatores determinantes da estabilidade das proteínas.

Métodos de isolamento de proteínas por precipitação diferencial e por cromatografia. Cromatografia de alta eficiência (HPLC). Estratégias a aplicar na purificação de proteínas. Análise de proteínas por eletroforese em gel de poliacrilamida em condições nativas (PAGE) e desnaturantes (SDS-PAGE). Focagem isoelétrica (IEF). Métodos imunológicos de análise de proteínas. Estudos de proteómica - análise bidimensional (2-D) de proteínas e espectrometria de massa.

2. RELAÇÃO ENTRE ESTRUTURA E FUNÇÃO DE PROTEÍNAS: A MIOGLOBINA E A HEMOGLOBINA COMO MODELO

Estrutura tridimensional da mioglobina e interaçöes intramoleculares importantes na estabilização da sua conformação. Estrutura do heme e sua localização na proteína. Curva de ligação do O2 à mioglobina (hiperbólica).

Semelhanças estruturais entre a mioglobina e as cadeias de hemoglobina. Estrutura tetramérica da hemoglobina. Ligação do O2 à hemoglobina (curva sigmoidal) - a hemoglobina como proteína alostérica. Factores de regulação da ligação do O2 - efeito de Bohr.

Variantes de hemoglobina - anemia das células falciformes como exemplo.

3. INTERACÇÕES PROTEÍNA-LIGANDO

Conceitos básicos dos diferentes tipos de interação. Determinação da constante de dissociação usando a isotérmica de Langmuir (um local de ligação), Equação de Scatchard (ligação não cooperativa) e equação de Hill (ligação cooperativa). Ensaios de saturação e de competição.

4. ENZIMAS

Características gerais das enzimas. Especificidade para o substrato. Centro activo - centro fixo e indutivo. Factores responsáveis pela eficiência catalítica das enzimas: factores de orientação e proximidade; factores conformacionais. Catálise geral de ácido-base; catálise covalente. 
Exemplos de mecanismos de catálise enzimática: Proteases de serina - Quimiotripsina.

Regulação da actividade enzimática por modificação covalente de resíduos específicos. Regulação por proteólise. Regulação alostérica. Alguns exemplos: fosfofrutocinase, glicogénio fosforilase, aspartato transcarbamoilase e complexo piruvato desidrogenase.

5. COENZIMAS

As coenzimas como formas activas das vitaminas hidrossolúveis. Exemplos. Importância das coenzimas na atividade das enzimas.

 Coenzimas intervenientes em reaçöes de oxidação-redução. Mecanismos de açäo do NAD+ e do FAD.

Reações de transferência de grupos acilo - acção da coenzima A e da lipolisina.

Reações de transferência de grupos carbonilo - acção da tiamina.

Transferência de grupos carboxilo - acção da biotina.

Participação do piridoxal fosfato nas reacções de transaminação.

Complexos multienzimáticos - descarboxilaçäo de cetoácidos.

 

6. HIDRATOS DE CARBONO

Mono e dissacáridos mais comuns. Características dos polissacáridos estruturais (celulose e quitina) e de armazenamento (amido e glicogénio).

Estrutura e função de glicosaminoglicanos. Constituição do peptidoglicano da parede bacteriana. Estrutura de proteoglicanos e função como componentes do glicocálix.

Estrutura de glicoproteínas. Importância dos resíduos de açúcar na estrutura e função das proteínas.

Métodos de análise de açúcares, ação de glicosidases e isolamento por cromatografia de afinidade usando lectinas.

7. ÁCIDOS NUCLEICOS

 Estrutura e propriedades das purinas e pirimidinas. Nucleósidos e nucleótidos.

Cadeia dupla de DNA: o modelo de Watson e Crick, formas A, B e Z. Factores estabilizadores da estrutura do DNA. DNA de cadeia simples, dupla e superenrolado. Desnaturação e renaturação do DNA.

 Características estruturais do RNA. Susceptibilidade à hidrólise alcalina. Características estruturais dos diferentes tipos de RNA: mensageiro, de transferência, ribossomal e pequenos RNAs nucleares.

Associação de ácidos nucleicos a proteínas.

Métodos de isolamento e análise de ácidos nucleicos por precipitação, cromatografia, eletroforese. Ação de exo e de endonucleases. Enzimas de restrição e seu uso na pesquisa de polimorfismos. Análise de sequências de DNA por PCR (polymerase chain reaction). Aplicação do PCR ao diagnóstico de mutações pontuais.

8. LIPIDOS

Estrutura e propriedades físico-químicas de ácidos gordos, triglicéridos e fosfolípidos. Papel biológico. Esfingolípidos: estrutura e função da esfingosina, ceramidas, fosfo e glicoesfingolípidos - cerebrósidos e gangliósidos. Estrutura e função das prostaglandinas.

O isopreno como unidade básica dos compostos isoprenoides e esteróides. Vitaminas lipossolúveis. Estrutura e função dos esteróides: colesterol, hormonas esteróides e ácidos biliares.

Métodos de isolamento e de caracterização de lípidos.

Lipoproteínas: classificação e características físico-químicas.

Composição das membranas biológicas e modelação das suas características em função da composição.

Bibliografia Obrigatória

David L. Nelson, Michael M. Cox; Lehninger Principles of Biochemistry, Macmillan learning, 2013. ISBN: ISBN-10: 1-4292-3414-8; ISBN-13: 978-1-4292-3414-6

Bibliografia Complementar

Jeremy M. Berg , John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto Jr. , Lubert Stryer ; Biochemistry, Macmillan learning, 2015. ISBN: ISBN-10: 1-4641-2610-0
Andrea T. Da Poian Miguel Castanho; Integrative Human Biochemistry A Textbook for Medical Biochemistry, Springer-Verlag New York, 2015. ISBN: ISBN 978-1-4939-3058-6
,A. Quintas, A.P. Freire, M. J. Halpern; Bioquimica - Organização Molecular da Vida, LIDEL, 2008
Zubay Geoffrey; Biochemistry
Voet Donald; Biochemistry

Observações Bibliográficas

Os livros referenciados foram escolhidos no catálogo da biblioteca embora possam existir editições mais recentes que serão mais adequadas.

Métodos de ensino e atividades de aprendizagem

- Aulas teóricas expositivas acompanhadas por apresentação em powerpoint. Referência a projetos e resultados de investigação como exemplo de aplicações dos conhecimentos transmitidos. Referência a algumas patologias, em casos particulares, como forma de demonstrar a importância do tipo de conhecimento transmitido e também da sua aplicabilidade. Referência a aplicações industriais ou farmaceuticas de alguns dos processos referidos. Resolução de alguns problemas exemplificativos.

  - Os estudantes fazem apresentações orais, em grupo, no âmbito dos tópicos do programa no sentido de alargar e aprofundar os temas abordados. As apresentações orais têm também o objetivo de desenvolver a capacidade de trabalho em grupo e de comunicação.

Palavras Chave

Ciências Naturais > Ciências biológicas > Biologia > Biologia molecular
Ciências Naturais > Ciências biológicas > Biologia > Biologia estrutural
Ciências Naturais > Ciências biológicas > Biologia > Biologia funcional

Tipo de avaliação

Avaliação distribuída com exame final

Componentes de Avaliação

Designação	Peso (%)
Exame	85,00
Prova oral	15,00
Total:	100,00

Componentes de Ocupação

Designação	Tempo (Horas)
Apresentação/discussão de um trabalho científico	30,00
Estudo autónomo	108,00
Frequência das aulas	42,00
Total:	180,00

Obtenção de frequência

Os alunos devem frequentar as aulas teóricas.

Os alunos obtêm aprovação na disciplina com uma classificação igual ou superior a 10 (escala 0-20).

Tipo de Avaliação: Avaliação contínua, principalmente apresentação oral em grupo, e exame final. 

 

 

Fórmula de cálculo da classificação final

A classificação final é calculada considerando uma contribuição de cerca de 85% do valor da prova escrita (valor do exame) e de 15% resultante da apresentação oral de um trabalho de grupo.

Fórmula: 85% nota do exame final + 15% da nota da apresentação oral.

O exame final não pode ter classificação inferior a 7 valores (7/20).

Sendo a apresentação oral de trabalho de grupo facultativa, os alunos que não fizerem essa apresentação são avaliados apenas pela sua prova escrita (exame final) mas o seu exame terá uma componente extra de classificação.

Provas e trabalhos especiais

Não se aplica.

Trabalho de estágio/projeto

Não se aplica.

Melhoria de classificação

Aplicam-se as regars gerais da escola.