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The Apoptogenic Toxin AIP56 Is a Metalloprotease A-B Toxin that Cleaves NF-kappa b P65

Título
The Apoptogenic Toxin AIP56 Is a Metalloprotease A-B Toxin that Cleaves NF-kappa b P65
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2013
Autores
silva, ds
(Autor)
ICBAS
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
pereira, lmg
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
moreira, ar
(Autor)
Outra
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ferreira-da-silva, f
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
brito, rm
(Autor)
Outra
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faria, tq
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
zornetta, i
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
montecucco, c
(Autor)
Outra
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oliveira, p
(Autor)
ICBAS
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azevedo, je
(Autor)
ICBAS
pereira, pjb
(Autor)
Outra
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macedo-ribeiro, s
(Autor)
Outra
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do vale, a
(Autor)
Outra
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dos santos, nms
(Autor)
Outra
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Classificação Científica
FOS: Ciências exactas e naturais
Outras Informações
ID Authenticus: P-006-EER
Abstract (EN): AIP56 (apoptosis-inducing protein of 56 kDa) is a major virulence factor of Photobacterium damselae piscicida (Phdp), a Gram-negative pathogen that causes septicemic infections, which are among the most threatening diseases in mariculture. The toxin triggers apoptosis of host macrophages and neutrophils through a process that, in vivo, culminates with secondary necrosis of the apoptotic cells contributing to the necrotic lesions observed in the diseased animals. Here, we show that AIP56 is a NF-kappa B p65-cleaving zinc-metalloprotease whose catalytic activity is required for the apoptogenic effect. Most of the bacterial effectors known to target NF-kappa B are type III secreted effectors. In contrast, we demonstrate that AIP56 is an A-B toxin capable of acting at distance, without requiring contact of the bacteria with the target cell. We also show that the N-terminal domain cleaves NF-kappa B at the Cys(39)-Glu(40) peptide bond and that the C-terminal domain is involved in binding and internalization into the cytosol.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Contacto: nsantos@ibmc.up.pt
Documentos
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