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Leishmania Mitochondrial Peroxiredoxin Plays a Crucial Peroxidase-Unrelated Role during Infection: Insight into Its Novel Chaperone Activity

Título
Leishmania Mitochondrial Peroxiredoxin Plays a Crucial Peroxidase-Unrelated Role during Infection: Insight into Its Novel Chaperone Activity
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2011
Autores
Filipa Teixeira
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Susana Romao
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Mariana Santos
(Autor)
Outra
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Tania Cruz
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Manuela Florido
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Rui Appelberg
(Autor)
ICBAS
Pedro Oliveira
(Autor)
ICBAS
Ver página pessoal Sem permissões para visualizar e-mail institucional Pesquisar Publicações do Participante Ver página do Authenticus Sem ORCID
Frederico Ferreira da Silva
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Ver página do Authenticus Sem ORCID
Ana M Tomas
(Autor)
ICBAS
Revista
Vol. 7 10
Página Final: e1002325
ISSN: 1553-7366
Classificação Científica
FOS: Ciências médicas e da saúde > Ciências da saúde
CORDIS: Ciências da Saúde > Ciências Médicas > Medicina > Infecções
Outras Informações
ID Authenticus: P-002-KSF
Abstract (EN): Two-cysteine peroxiredoxins are ubiquitous peroxidases that play various functions in cells. In Leishmania and related trypanosomatids, which lack catalase and selenium-glutathione peroxidases, the discovery of this family of enzymes provided the molecular basis for peroxide removal in these organisms. In this report the functional relevance of one of such enzymes, the mitochondrial 2-Cys peroxiredoxin (mTXNPx), was investigated along the Leishmania infantum life cycle. mTXNPx null mutants (mtxnpx(-)) produced by a gene replacement strategy, while indistinguishable from wild type promastigotes, were found unable to thrive in a murine model of infection. Unexpectedly, however, the avirulent phenotype of mtxnpx(-) was not due to lack of the peroxidase activity of mTXNPx as these behaved like controls when exposed to oxidants added exogenously or generated by macrophages during phagocytosis ex vivo. In line with this, mtxnpx(-) were also avirulent when inoculated into murine hosts unable to mount an effective oxidative phagocyte response (B6.p47(phox-/-) and B6.RAG2(-/-) IFN-gamma(-/-) mice). Definitive conclusion that the peroxidase activity of mTXNPx is not required for parasite survival in mice was obtained by showing that a peroxidase-inactive version of this protein was competent in rescuing the non-infective phenotype of mtxnpx(-). A novel function is thus proposed for mTXNPx, that of a molecular chaperone, which may explain the impaired infectivity of the null mutants. This premise is based on the observation that the enzyme is able to suppress the thermal aggregation of citrate synthase in vitro. Also, mtxnpx- were more sensitive than controls to a temperature shift from 25 degrees C to 37 degrees C, a phenotype reminiscent of organisms lacking specific chaperone genes. Collectively, the findings reported here change the paradigm which regards all trypanosomatid 2-Cys peroxiredoxins as peroxide-eliminating devices. Moreover, they demonstrate, for the first time, that these 2-Cys peroxiredoxins can be determinant for pathogenicity independently of their peroxidase activity.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Contacto: atomas@ibmc.up.pt
Nº de páginas: 11
Tipo de Licença: Clique para ver a licença CC BY-NC
Documentos
Nome do Ficheiro Descrição Tamanho
2011(PPAT), Castro et al 705.28 KB
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