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Immobilization of laccase on modified silica: Stabilization, thermal inactivation and kinetic behaviour in 1-ethyl-3-methylimidazolium ethylsulfate ionic liquid

Título
Immobilization of laccase on modified silica: Stabilization, thermal inactivation and kinetic behaviour in 1-ethyl-3-methylimidazolium ethylsulfate ionic liquid
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2013
Autores
Ana P. M. Tavares
(Autor)
FEUP
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Oscar Rodríguez
(Autor)
FEUP
María Fernández-Fernández
(Autor)
Outra
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Alberto Domínguez
(Autor)
FEUP
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Diego Moldes
(Autor)
Outra
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María A. Sanromán
(Autor)
Outra
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Eugénia A. Macedo
(Autor)
FEUP
Revista
Vol. 131 March 2013
Páginas: 405-412
ISSN: 0960-8524
Editora: Elsevier
Indexação
Classificação Científica
FOS: Ciências da engenharia e tecnologias
CORDIS: Ciências Tecnológicas
Outras Informações
ID Authenticus: P-005-2RJ
Abstract (EN): Laccase was immobilized on modified silica carrier. The immobilization conditions, pH and enzyme concentration were optimized. Operational stability of 10 reaction cycles showed that immobilized laccase in buffer was stable, presenting an activity loss <30%. Nevertheless, a high decrease >80% was obtained in ionic liquid (IL) solution. Activity of immobilized laccase was maintained when incubated in IL After 7 days of incubation, immobilized laccase lost 30-50% of its initial activity. Immobilization also improved thermal stability of laccase in the presence of IL. Enzyme kinetics was modelled with Michaelis-Menten model. The K-m value for free laccase increases significantly with the IL concentration. Slight differences were found in V-m, for free enzyme. Unusual kinetic behaviour was obtained for immobilized laccase in IL: Both V-m and K-m increased with IL concentration, resulting in increased catalytic efficiency of the immobilized enzyme in presence of IL. (C) 2013 Published by Elsevier Ltd.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Contacto: http://dx.doi.org/10.1016/j.biortech.2012.12.139
Nº de páginas: 8
Documentos
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